Aconitase

Aconitato hidratase
Aconitase de porco en complexo co cluster [Fe4S4]. A proteína está coloreada segundo a súa estrutura secundaria, os átomos de ferro están en azul e os de xofre en vermello.[1]
Identificadores
Número EC 4.2.1.3
Número CAS 9024-25-3
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO
Aconitase
Estrutura da aconitase.[2]
Identificadores
SímboloAconitase
PfamPF00330
InterProIPR001030
PROSITEPDOC00423
SCOPe1aco / SUPFAM

A aconitase ou aconitato hidratase (número EC:4.2.1.3) é un encima que cataliza a isomerización estereoespecífica do citrato a isocitrato por medio do intermediato cis-aconitato no ciclo do ácido cítrico ou de Krebs.[3][4][5]

  1. PDB 7ACN; Lauble, H.; Kennedy, M. C.; Beinert, H.; Stout, C. D. (1992). "Crystal structures of aconitase with isocitrate and nitroisocitrate bound". Biochemistry 31 (10): 2735–48. PMID 1547214. doi:10.1021/bi00125a014. 
  2. PDB 1ACO; Lauble, H; Kennedy, MC; Beinert, H; Stout, CD (1994). "Crystal Structures of Aconitase with Trans-aconitate and Nitrocitrate Bound". Journal of Molecular Biology 237 (4): 437–51. PMID 8151704. doi:10.1006/jmbi.1994.1246. 
  3. Beinert, H; Kennedy, MC (1993). "Aconitase, a two-faced protein: Enzyme and iron regulatory factor". The FASEB Journal 7 (15): 1442–9. PMID 8262329. 
  4. Flint, Dennis H.; Allen, Ronda M. (1996). "Iron−Sulfur Proteins with Nonredox Functions". Chemical Reviews 96 (7): 2315–34. doi:10.1021/cr950041r. 
  5. Beinert, Helmut; Kennedy, Mary Claire; Stout, C. David (1996). "Aconitase as Iron−Sulfur Protein, Enzyme, and Iron-Regulatory Protein". Chemical Reviews 96 (7): 2335–74. PMID 11848830. doi:10.1021/cr950040z. 

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